起源：生物通 2012 *** 06 *** 06 何嬙

　　在新文章中，研究人員證明能量感想器AMP激活蛋白激酶通過(guò)AMP結(jié)合γ亞基上變構(gòu)激活構(gòu)成了異源三聚體復(fù)合物。哺乳動(dòng)物AMPK中心共晶體結(jié)構(gòu)揭示在ATP存在的情形下γ亞基的核苷酸結(jié)合位點(diǎn)3被遮蔽。然而存在AMP時(shí)則結(jié)合到了核苷酸結(jié)合位點(diǎn)3上。誘變研究表明位點(diǎn)3和4對(duì)AMPK變構(gòu)激活至關(guān)重要。

清華大學(xué)Nature子刊發(fā)表新結(jié)果

　　新研究揭示了AMP可能在AMPK上的結(jié)合地位及相應(yīng)的生理意思，為深刻懂得APMK的調(diào)節(jié)機(jī)制存在重要意義。

　　文章的通信作者是清華大學(xué)生命科學(xué)學(xué)院的吳嘉煒教學(xué)，其早年畢業(yè)于南京大學(xué)基礎(chǔ)學(xué)科教導(dǎo)強(qiáng)化部，2003年回國(guó)后受聘于清華大學(xué)性命迷信學(xué)院，組建結(jié)構(gòu)生物化學(xué)試驗(yàn)室。長(zhǎng)期從事生物大分子結(jié)構(gòu)生物學(xué)研究，在蛋白質(zhì)分子的微管構(gòu)造基本上研討其調(diào)控機(jī)制，為藥物研發(fā)供給堅(jiān)實(shí)的實(shí)踐基礎(chǔ)，先后在Nature、Cell、JBC等重要國(guó)際學(xué)術(shù)期刊上發(fā)表文章40余篇。2011年榮獲第八屆“中國(guó)青年女科學(xué)家獎(jiǎng)。”

　　磷酸腺苷（AMP）激活的蛋白激酶（AMP *** activated protein kinase，AMPK）是一種在細(xì)胞行家使能量代謝調(diào)節(jié)的蛋白激酶。它重要的特點(diǎn)是能與AMP聯(lián)合，通過(guò)AMP感觸細(xì)胞能量狀況來(lái)保持真核細(xì)胞的ATP天生和耗費(fèi)的均衡，即能量穩(wěn)態(tài)。同時(shí)，AMPK在調(diào)控細(xì)胞成長(zhǎng)和增殖、樹立跟穩(wěn)固細(xì)胞極性、調(diào)節(jié)動(dòng)物壽命、調(diào)控生理節(jié)律等方面也起著主要作用,清華大學(xué)總裁研修。

　　2009年，吳嘉煒研究小組曾在AMPK研究中獲得重大成果，相干論文“AMP激活的蛋白激酶自克制機(jī)制的結(jié)構(gòu)特征”（Structural insight into the autoinhibition mechanism of AMP *** activated protein kinase）在Nature雜志上發(fā)表。在這篇文章中，研究職員解析了兩個(gè)包括激酶結(jié)構(gòu)域的AMPK片斷結(jié)構(gòu)，并具體研究了單磷酸腺苷（AMP）調(diào)節(jié)AMPK激酶活力的能源學(xué)進(jìn)程，并提出了一個(gè)新的AMPK活氣調(diào)控模型。這一研究為Ⅱ型糖尿病的新藥研發(fā)提供了有力的理論基礎(chǔ)。

　　近期來(lái)自清華大學(xué)生命科學(xué)學(xué)院的研究人員在《天然結(jié)構(gòu)與分子生物學(xué)》（Nature Structural & Molecular Biology）發(fā)表了題為“AMP *** activated protein kinase undergoes nucleotide *** dependent conformational changes”（AMP激活的蛋白激酶產(chǎn)生核苷酸依附性的構(gòu)象轉(zhuǎn)變“）的研究論文。

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