清華迷信家解析出MecA ### ClpC復合物晶體構造 /編號:DY767hX

2014-11-16 11:49 來源：http://www.elinglong.com/ 閱讀：次

　　自2007年6月起，施一公教學引導的該課題組始終致力于對原核細胞內蛋白酶體調控機理的研究。經由3年多的艱苦盡力，該課題組首次解析了枯草芽孢桿菌內蛋白酶體調節亞基MecA *** ClpC復合物的三個相干晶體結構，并聯合大批的生化實驗數據，揭示了六聚體MecA *** ClpC復合物的組裝方式，說明了MecA介導ClpC激活的分子機理，并提供了MecA *** ClpC履行功效的構造基本。這些發明對揭密其它Clp/Hsp100分子機器的組裝方法也有很好的鑒戒作用，并且為研討真核生物內更為龐雜的泛素－蛋白酶系統統供給了方式論跟試驗基礎。

科學家解析出MecA *** ClpC復合物晶體結構

　　ATP依附的可調控蛋白質水解普遍存在于大多數生命體中，對及時肅清機體內的垃圾蛋白以及調節蛋白存在非常重要的作用。原核生物中負責這一功能的蛋白酶體由調節亞基 *** Clp/Hsp100家族成員同催化亞基ClpP兩局部組成,清華研修。研究發現，Clp/Hsp100家族蛋白都是以六聚體情勢執行功能。ClpC是Clp/Hsp100家族的主要成員，含有兩個AAA+(ATPasesassociatedwithdiversecellularactivities)結構域（核酸結合結構域），與該家族其它成員不同的是，ClpC的六聚體造成及其進一步的激活須要接頭蛋白MecA的參加。應用ATP水解的能量，激活后的六聚體MecA *** ClpC分子可能去折疊特異性蛋白質底物，并將天生的去折疊多肽鏈轉運到ClpP中降解。然而，MecA如何介導ClpC構成六聚體并激活ClpC的分子機制一直都不明白的說明。

　　3月2日，清華大學性命科學院施一公教授領導的研究組與王佳偉副傳授配合在《天然》在線發表論文，報道原核細胞蛋白酶體調節亞基MecA *** ClpC異六聚體結構與功能的研究。

起源：迷信網 2011 *** 03 *** 03

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